Incontro programmato fra le iniziative promosse dall’Università di Catania nell’ambito del Festival dello Sviluppo Sostenibile 2025
29 giugno 2026 | Ore 18:00
Ex Cappella – Villa San Saverio, Via Valdisavoia 9 (CT)
Martino Bolognesi – Professore Emerito di Biochimica – Università di Milano
Martino Bolognesi si è formato all’Università di Pavia (Laurea in Chimica 1975, Scuola di Specializzazione in Biochimica 1979), presso l’University of Oregon, Institute of Molecular Biology, e presso il Max Planck Institut für Biochemie, Martinsried (Prof. R. Huber, premio Nobel 1988). Ha ricoperto posizioni accademiche nelle Universita’ di Pavia, di Genova e di Milano. Presso quest’ultima è stato Professore Ordinario di Chimica Biologica (2004-2021), è stato Direttore di Dipartimento, ed è Professore Emerito dal 2022.
La carriera scientifica del Prof. Bolognesi si è centrata sullo studio della struttura tridimensionale delle proteine tramite diffrazione di raggi-X, e recentemente anche attraverso crio-microscopia elettronica, traducendosi in circa 500 pubblicazioni su riviste internazionali (h-index 81), più di 27.000 citazioni e 277 deposizioni presso il Protein Data Bank (aggiornamento Maggio 2026). Argomenti recenti della sua ricerca riguardano ‘drug-leads’ diretti contro enzimi essenziali per la replicazione virale, per la sopravvivenza di patogeni batterici, e per la regolazione di processi oncologici; si è occupato, inoltre, di processi di mis-folding e aggregazione proteica in amiloide, della progettazione di vaccini tramite metodi di vaccinologia strutturale, della struttura di complessi proteici con acidi nucleici e di proteine di membrana (tramite crio-microscopia elettronica). Un interesse scientifico che ha attraversato tutta la sua carriera riguarda le emoproteine trasportatrici di ossigeno, oggetto di intense collaborazioni nazionali (particolarmente con le Università di Roma) e internazionali (in Europa e negli Stati Uniti). L’attivita’ di ricerca del Prof. Bolognesi è stata supportata da finanziamenti della Commissione Europea, del NIH, della Fondazione Cariplo, dell’AIRC, di Telethon, del MIUR, Regione Lombardia, e di aziende del ramo farmaceutico.
Il Prof. Bolognesi e’ stato uno dei fondatori della biologia strutturale in Italia, promuovendone lo sviluppo e la diffusione durante tutta la sua carriera (suoi allievi o collaboratori sono oggi ricercatori attivi e ricoprono posizioni apicali in Universita’ italiane, e in Europa). In questo contesto è stato il primo Coordinatore della Sezione Macromolecole Biologiche della Associazione Italiana di Cristallografia (2017-2019), un’iniziativa che ha visto crescere sensibilmente la partecipazione dei giovani bio-cristallografi italiani. È stato Presidente della Società Italiana di Biochimica e Biologia Molecolare (SIB) nel biennio 2021-2022.
Il Prof. Bolognesi è stato ed è membro di diversi comitati di revisione scientifica internazionali (EMBO, EMBL, HFSP, ESF, EC, ERC, FEBS, IUCr, …) e nazionali (MIUR, CNR, Fondazioni private). È membro EMBO dal 1995, membro della Academia Europaea, Membro Effettivo dell’Istituto Lombardo di Scienze e Lettere, e Socio Nazionale dell’Accademia Nazionale dei Lincei.
Evento aperto al pubblico.
ABSTRACT
Nel mondo della Biologia la seconda metà del XX Secolo si è aperta con la fondamentale scoperta della doppia elica del DNA da parte di Watson e Crick. Senza entrare nei dettagli delle implicazioni di questo passo epocale, due altri filoni di ricerca hanno promosso sostanziali progressi nella comprensione del funzionamento della cellula e, in ultima analisi, delle ‘reazioni della Vita’. Mi riferisco agli sviluppi della genomica e della biologia strutturale, settore, quest’ultimo, che ho visto crescere dai suoi albori negli anni ’70 del ‘900.
Conosciamo oggi la struttura tridimensionale (3D) di più di 250.000 proteine, che possiamo descrivere nelle loro forme e conformazioni atomo per atomo. Circa l’80% di queste strutture 3D derivano dall’applicazione dei metodi cristallografici, che oggi sfruttano con grande efficacia la radiazione X prodotta dai sincrotroni. In circa 50 anni, queste indagini hanno aperto il nostro sguardo sulla struttura funzionale delle proteine, insegnandoci regole costitutive, conformazionali e dinamiche. Ma soprattutto ci hanno permesso di comprendere i meccanismi di azione di riconoscimento tra proteine, proteine e ligandi vari (es. substrati di enzimi, farmaci, antigeni, acidi nucleici, …) e i loro meccanismi di azione.
Nell’ultimo decennio, accanto alla cristallografia a raggi X (e alla risonanza magnetica nucleare), è andato rapidamente crescendo il contributo della crio-microscopia elettronica, con cui possiamo esaminare strutture 3D di grossi complessi proteici e di proteine di membrana, raggiungendo risoluzioni paragonabili a quelle della cristallografia (ca. 2 Å). È questo un settore in rapido sviluppo, le cui potenzialità ci portano sempre più vicini allo studio delle proteine, e loro aggregati, in condizioni quasi cellulari.
La disponibilità del ricchissimo data-base strutturale delle proteine rappresenta un patrimonio di conoscenza ideale per applicare i metodi di ‘machine learning’ e sviluppare nuovi strumenti di indagine. Il Nobel 2024 per la Chimica ha premiato gli sforzi di tre ricercatori che hanno risolto con l’Intelligenza Artificiale un problema aperto da più di mezzo secolo: predire la struttura di una proteina a partire dalla sua sequenza amminoacidica. AlphaFold, una applicazione IA sviluppata da Deep Mind, oggi svolge questo compito con estrema efficienza, e ha prodotto un reale cambio di paradigma nel mondo della biochimica. Le applicazioni del sistema AlphaFold (e suoi derivati) alla ricerca di base e in campo applicato (dalla scoperta di nuovi farmaci alle applicazioni biotecnologiche) sono incalcolabili.
Affronterò questi tre principali filoni dello sviluppo scientifico collegati alla biologia strutturale toccando le basi teoriche e sviluppando alcuni esempi applicativi.
